Myoglobin : Myoglobin, allgemein symbolisiert durch Mb, ist ein Metalloprotein, das enthält fer anwesend in Muskeln Wirbeltiere und insbesondere Säugetiere. Es ist strukturell mit Hämoglobin verwandt, dient aber eher der Speicherung von Sauerstoff O2 als seinem Transport. Wie Hämoglobin nutzt es Häm als prosthetische Gruppe und ist daher ein Hämoprotein; Im Gegensatz zu Hämoglobin ist Myoglobin jedoch ein monomeres Protein, das heißt, es besteht nur aus einer Globin-Untereinheit. Es verfügt daher nur über eine Sauerstoffbindungsstelle pro Molekül und zeigt keine kooperative Wirkung durch Allosterie.
Myoglobin ist das wichtigste sauerstoffbindende Pigment im Muskel. Eine höhere Myoglobinkonzentration in den Myozyten ermöglicht es Wirbeltieren, den Atem länger anzuhalten: Die Muskeln von Meeressäugern wie Walen und Flossenfüßern sind besonders reich an Myoglobin, während die von Walen bis zu knapp 6 g Myoglobin pro 100 g Muskeln enthalten können3 , also zehnmal mehr als beim Menschen. Im Allgemeinen ist Myoglobin im Myokard und in der quergestreiften Skelettmuskulatur vorhanden, die meisten Quellen gehen jedoch davon aus, dass es in der glatten Muskulatur nicht vorhanden ist. Beim Menschen ist sein Vorkommen im Blut abnormal und resultiert aus einer Muskelschädigung, die mit der Zerstörung von Myozyten einhergeht, oder Rhabdomyolyse; In bestimmten Fällen kann es auch für die Diagnosestellung von Bedeutung sein.
Myoglobin hat eine viel höhere Affinität zu Sauerstoff als Hämoglobin: Gemessen am p50, also dem Sauerstoffpartialdruck, bei dem die Hälfte der Sauerstoffbindungsstellen besetzt ist, beträgt der von Myoglobin typischerweise 130 Pa, verglichen mit etwa 3,5 kPa für Hämoglobin. Myoglobin kann somit den vom Hämoglobin im Blutkreislauf bereitgestellten Sauerstoff speichern. So wie Hämoglobin die Formen Oxyhämoglobin HbO2, Carboxyhämoglobin HbCO und Methämoglobin Met-Hb annehmen kann, kann Myoglobin die Formen Oxymyoglobin MbO2, Carboxymyoglobin MbCO und Metmyoglobin Met-Mb annehmen.